12412 ответов в этой теме

[Дмитрий Popoff]

Мозголомная Брага
отписал человеку одному...если он откажется то возмем с тобой...ты где территориально?

[Мозголомная Брага]

Дмитрий Popoff:

ты где территориально?

Таганская

[Дмитрий Popoff]

Мозголомная Брага:

Таганская

отпишу сегодня завтра

[Мозголомная Брага]

Ок

[sjava]

Физкульт Привет. Сегодня подвезут мешок Milei. Себе оставлю 10 кг. Остальное отдаю по себестоимости. До конца этой недели есть электронные кухонные весы. Территориально, м.Кузьминки. Пишите в личку или на почту - papanov.s@gmail.com

[venoom]

Мозголомная Брага
Дмитрий Popoff


Может на троих сообразим? ))) Брать на одного мешок - мне оч много

[Мозголомная Брага]

venoom
у тебя есть чем вешать и где?)

[venoom]

Мозголомная Брага

Не, вот этого к сожалению нет. Как вариант - банками ) а вот где? .....



sjava


Отписал на почту

Сообщение изменено: venoom (22 марта 2011 - 10:11)

[WheyRus]

Мозголомная Брага:

2. как делить- хз -банками мерять, очевидно)

взвешивать, как же еще

record ответил вам в почте.

[WheyRus]

Объясняю как можно взвешивать на обычных напольных весах(обычно они у всех электронные с макс. погрешностью 200гр.).
1. Встаете на весы,запоминаете свой вес.
2. Встаете на весы с каким-то количеством протеина, запоминаете вес.
3. Вычитаете вес по пункту 1 из веса по пункту 2, как итог получаете вес протеина.

Проще некуда.

[venoom]

sjava:

Физкульт Привет. Сегодня подвезут мешок Milei. Себе оставлю 10 кг. Остальное отдаю по себестоимости. До конца этой недели есть электронные кухонные весы. Территориально, м.Кузьминки. Пишите в личку или на почту - papanov.s@gmail.com

Личка у вас не работает, на почту отписался - тишина

[Дмитрий Popoff]

Мозголомная Брага
я хилмар буду брать ...так что скооперируйся с кем нибудь

[Mixx]

Дмитрий Popoff:

так что скооперируйся с кем нибудь

Готов поделиться. С интересанта весы тара и бабло. ЮЗАО.

[Дмитрий Popoff]

Mixx:

Готов поделиться. С интересанта весы тара и бабло. ЮЗАО.

а че решил избавиться? приелся?

[Mixx]

Дмитрий Popoff:

а че решил избавиться? приелся?

Да что то посчитал - я его за год не съем. Лучше потом посвежее взять.

[venoom]

Mixx:

Готов поделиться. С интересанта весы тара и бабло. ЮЗАО.

По чем поделишься? тара, бабло есть, весов нет

[Финнъ]

а вот кому на сколько хватит 20 кг.?
Я тут прикидывал:
в день примерно 200г. порошка, это 160г. белка из которых в чистую получим 130-150г. (можно и более).
200г. в день * 30 дней = 6кг.
20кг./6кг.=3,5 месяца.
Примерно на столько хватит мешка Милея80. Если кушать его каждый день по 200г.
Так что не так уж и много\долго
Ну при этом надо железо "рвать" иначе эти 20 кг. в жирок заплывут.
В любом случае от 3-х до 6-ти месяцев и мешок должен уйти в ноль.
Главное чтобы "в коня корм"...

Сообщение изменено: Финнъ (24 марта 2011 - 08:56)

[WheyRus]

Финнъ:

это 160г. белка из которых в чистую получим 130-150г. (можно и более).

Что значит в чистую??

Финнъ:

Ну при этом надо железо "рвать" иначе эти 20 кг. в жирок заплывут

Перебор белка вреден для здоровья, в жир не заплывет, но почкам прийдется не сладко.

[BIG11]

Mixx

Mixx:

Готов поделиться. С интересанта весы тара и бабло. ЮЗАО.

Готов прикупить 10кг. Весы, тару и бабло гарантирую)
Личка не работает, оставь координаты.
Моя аська 285860905

Сообщение изменено: BIG11 (24 марта 2011 - 10:03)

[Mixx]

Уже забронировано.

[Мозголомная Брага]

Дмитрий Popoff
да я могу и в однеху заточить, задраконили уже вкусовые добавки...хотя, если кто будет на хвост падать -падайте)

[BIG11]

Мозголомная Брага:

да я могу и в однеху заточить, задраконили уже вкусовые добавки...хотя, если кто будет на хвост падать -падайте)

Готов упасть на хвост))

Сообщение изменено: BIG11 (24 марта 2011 - 10:36)

[sport_rus21]

Добрый день! Покупал 20кг мешок КСБ Милей 80. Впечатления только положительные. Если пить с молоком - на вкус, как молоко, только более "воздушное" чтоли. Никаких растройств желудка не было. Брал не только для себя, но и для коммерческой реализации в баре фитнес-центра - клиенты пьют, пока довольны. Многих отсутствие ароматизаторов и красителей наоборот только привлекает. Качество белка хорошее - действительно при взбивании очень сильно пенится.

[denis87]

я не нашел ни одного подтверждения тому что протеин разведенный за 1 час и разведенный за 12 часов чем то отличается по показателям аминокислот, лишь вкусовые качества меняются (свежий более воздушный), кто нибудь может опровергнуть мою инфу с научной точки зрения а не ответом обывателя "протеин теряет сво-ва" ?!))

спрашиваю по теме, ибо сам купил мешок, и развожу за 7-8 часов до приема.

зы... прокисшее молоко не берем в расчет ибо молоко в холодильнике хранится более суток (с протеином вперемешку)

[WheyRus]

denis87 Немного химии белка для вас

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА
2 группы:
1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.
а) пептидная связь
б) дисульфидная связь
2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.
а) Водородная связь
б) Ионная связь
в) Гидрофобное взаимодействие
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.
Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»
Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.
Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. Из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.
СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ
В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство - это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.
Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).
ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно .
Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).
ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.
Для белков также используется понятие КОНФОРМАЦИЯ белковой молекулы - определенное, но не застывшее, не неизменное взаимное расположение частей молекулы. Так как конформация белковой молекулы формируется при участии слабых типов связей, то она является подвижной (способной к изменениям), и белок может изменять свою структуру. В зависимости от условий внешней среды молекула может существовать в разных конформационных состояниях, которые легко переходят друг в друга. Энергетически выгодными для реальных условий являются только одно или несколько конформационных состояний, между которыми существует равновесие. Переходы из одного конформационного состояния в другое обеспечивают функционирование белковой молекулы. Это обратимые конформационные изменения (встречаются в организме, например, при проведении нервного импульса, при переносе кислорода гемоглобином). При изменении конформации часть слабых связей разрушается, и образуются новые связи слабого типа.
Взаимодействие белка с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция».
Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд».
Виды лигандов:
1) Лиганд белка-фермента - субстрат.
2) Лиганд траспортного белка - транспортируемое вещество.
3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) - антиген.
4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора - гормон или нейромедиатор.
Белок может изменять свою конформацию не только при взаимодействии с лигандом, но и в результате любого химического взаимодействия. Примером такого взаимодействия может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.
В природных условиях белки имеют несколько термодинамически выгодных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) - природа.
НАТИВНОСТЬ - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.
Например: белок хрусталика глаза - кристаллин - обладает высокой прозрачностью только в нативном состоянии).
Для обозначения процесса, при котором нативные свойства белка теряются, используют термин ДЕНАТУРАЦИЯ.
ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи.
Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДЕ
Большинство белков гидрофильны. Однако белковые молекулы имеют очень большие размеры, поэтому белки не могут образовывать истинных растворов, а только коллоидные. Внешнее проявление этого - это эффект Тиндаля (или конус Тиндаля). Эффект Тиндаля вызывается рассеянием тонкого пучка света при прохождении через белковый раствор. Несмотря на большую величину, многие белковые молекулы не осаждаются в водных растворах. Осаждению белковых молекул препятствуют факторы стабилизации белкового раствора.
ФАКТОРЫ СТАБИЛИЗАЦИИ БЕЛКА В РАСТВОРЕ
ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА - это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами (смотрите рисунок).
Чем больше гидрофильных свойств у белковой молекулы, чем больше в ее составе и на ее поверхности аминокислот с полярными (гидрофильными) радикалами, тем сильнее выражена и прочнее удерживается гидратная оболочка и тем больше в ней слоев. Вода гидратной оболочки обладает особыми свойствами: она не является свободной, а связана с белковой молекулой. Это - “связанная” вода. Она принадлежит белку, и поэтому имеет особые свойства.
Свойства воды гидратной оболочки
а) Температура кипения выше 1000С.
б) Температура замерзания ниже 0ОС.
в) В воде гидратной оболочки не растворяются различные соли и другие гидрофильные вещества.
г) Окружая каждую молекулу белка, гидратная оболочка не дает этим белковым молекулам сблизиться, соединиться и выпасть в осадок.
2) ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ. Поверхность большинства белковых молекул заряжена потому, что в каждой молекуле белка есть свободные заряженные СОО- и NH3+ группы. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) большинства белков организма находится в слабокислой среде. Это означает, что у таких белков количество кислотных (СООН) групп больше количества основных групп (NH3). рН плазмы крови около 7,36 - это выше ИЭТ большинства белков, поэтому в плазме крови белки имеют отрицательный заряд.
Если нагревать белок в любой среде, то денатурация белка происходит обязательно, белковые молекулы теряют гидратную оболочку. Но в сильно кислой или в сильно щелочной средах молекулы белка в осадок не выпадают, потому что у них остается один из факторов стабилизации - заряд. Сохранение заряда не позволяет молекулам белка сблизиться друг с другом - агрегация полипептидных цепей не происходит. Даже если раствор белка охладить - осадок все равно не выпадает - это будет коллоидный раствор денатурированного белка. Если приблизить затем рН среды к изоэлектрической точке белка (например, добавлением кислоты или щелочи), то белок выпадет в осадок, потому что будет лишен обоих факторов стабильности в растворе - и заряда, и гидратной оболочки.
Конкретные аминокислоты:
Аланин
Аланин, (-аминопропионовая кислота, ациклическая аминокислота, широко распространенная в живой природе. Молекулярная масса 89,09. (-аланин [CH3CH(NH2)COOH] входит в состав всех белков и встречается в организмах в свободном состоянии. Относится к числу заменяемых аминокислот, так как легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота. (-аланин [CH2(NH2)CH2COOH] в составе белков не встречается, но является продуктом промежуточного обмена аминокислот и входит в состав некоторых биологически активных соединений, например азотистых экстрактивных веществ скелетной мускулатуры - карнозина и анзерина, коэнзима аланина, а также одного из витаминов В - пантотеновой кислоты.
Аргинин
Аргинин, (-амино-(-гуанидинвалериановая кислота, NH2(C-NH(CH2)3NH2CHCOOH диаминомонокарбоновая аминокислота, в молекуле которой, помимо аиногруппы, есть амидиновая группа (NH2-C=NH). Аргинин имеет основные свойства (изоэлектрическая точка при рН 10,76), образует бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Молекулярная масса 174,3. Аргинин входит в состав почти всех растительных и животных белков (некоторые простейшие белки клеточных ядер спермиев рыб - протамины - содержат около 80% аргинина). В мышцах беспозвоночных животных содержится свободная аргининфосфорная кислота - продукт фосфорилирования аргинина. Под действием фермента аргиназы, а также при щелочном гидролизе аргинин распадается на аминокислоты орнитин и мочевину; эта реакция играет важную роль в образовании мочевины в печени млекопитающих.
Глицин
Глицин, аминоуксусная кислота, гликокол, простейшая алифатическая аминокислота H2NCH2СOOH, бесцветные кристаллы, tпл. 232-236(С (с разложением), плотность 1,595 г(см (15(С). В 100 г воды при 25(С растворяется
25 г глицина. В абсолютном спирте и эфире нерастворим. С кислотами и основаниями образует соли, с многими катионами- комплексные соединения. Внутренние соли N- триалкилзамещенного глицина называют бетаинами. Глицин входит в состав большинства растительных и животных белков. Получают глицин гидролизом желатины или фиброина шелка. Глицин может быть синтезирован из монохлоруксусной
кислоты и аммиака. Биологическое значение глицина обусловлено участием его в построении белков и биосинтезе многих физиологических активных соединений (глутатиона, гиппуровой и гликохолевой кислот, порфиринов). Глицин применяют для приготовления буферных растворов, для синтеза гиппуровой и аминогиппуровой кислот и в пептидном синтезе.
Гистидин
Гистидин, (-амино-(-имидазолилпропионовая кислота(N--C--CH2--CH--COOH аминокислота, обладающая основными свойствами, незаменимая для многих животных. Организм человека способен к ограниченному синтезу гистидина. Входит в состав активных центров многих ферментов, в частности рибонуклеазы, транскетолазы. Начальная стадия ферментативного разрушения гистидина в организме - отщеплениеаммиака с образованием уроканиновой кислоты, выводящейся с мочой. Реакция дезаминирования гистидина необратима, катализирует ее фермент гистидин-аммиак-лиаза (гистидин-(-дезаминаза), обнаруженный в печени животных и у бактерий. Недостаток гистидина приводит ко многим нарушениям обмена веществ, т.ч. к торможению синтеза гемоглобина. Гистидин - предшественник специфических дипептидов скелетной мускулатуры - карнозина и анзерина. Декарбоксилирование гистидина ведет к образованию биологически активного амина - гистамина. Этот процесс катализирует гистидин-декарбоксилаза-фермент, относящийся к классу лиаз. Фермент действует только на L-изометр (природную форму) гистидина. Реакция обратимо тормозится ингибиторами дыхания - цианидом, гидроксиламином, семикарбазидом.
Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота, аминоянтарная кислота, COOHCH2CHNH2COOH, одна из дикарбоновых аминокислот, имеет слабокислые свойства ( изоэлектрическая точка при рН 2,77), молекулярная масса 133,10. Кристаллизуется в виде ромбических призм, плохо растворимых в холодной воде. Аспарагиновая кислота в значительных количествах входит в состав белков животных и растений, играет важную роль в обмене азотистых веществ. Участвует в образовании пиримидиновых оснований, синтезе мочевины. Наряду с глутаминовой кислотой играет важнейшую роль в реакциях переаминирования. Эта кислота может быть синтезирована в животном организме. Продуктом амидирования аспарагиновой кислоты является аспарагин.
Глутаминовая кислота
Глутаминовая кислота, глютаминовая, или аминоглутаровая кислота, аминокислота COOH(CH2=CH2=CH(NH2)=COOH. Кристаллы, растворимые в воде, температура плавления 202(С. Входит в состав белков и ряда важных низкомолекулярных соединений (например, глутатиона, фолиевой кислоты). Природная форма представляет D(+) изомер.
Оксипролин
Оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Оксипролин - гетероциклическая аминокислота (по химическому строению- иминокислота). Впервые выделена в 1902 году Э. Фишером из гидролизата желатины. Благодаря наличию двух асимметричных атомов углерода, оксипролин имеет 4 оптическиактивные формы (L- и D-О. и алло-L- и алло-D-О.), а также 2 рацемата. Природный L-О. -специфическая составная часть белков соединительной ткани - коллагена и эластина (до 13%), а также некоторых растительных белков; в других белках отсутствует или содержится в небольших количествах. Алло - L-О. обнаружен в свободном состоянии в сандаловом дереве, входит в состав ядовитых пептидов бледной поганки. В живых клетках L-О. образуется гидроксилированием связанного в белках пролина (кислородный атом гидроксила включается в оксипролин путем фиксации атмосферного О2). Один из продуктов превращения L-О. в организме - глутаминовая кислота.
Норлейцин
Норлейцин, CH3(CH2)3CH(NH2)COOH, (-аминокапроновая кислота, органическое вещество из класса аминокислот. В природных объектах не встречается, физиологической активностью не обладает. Имеет значение как модельное вещество (наряду с норвалином) при разработке методов синтеза аминокислот.
Лейцин
Лейцин (от греческого leukos - белый), аминоизокапроновая кислота, моноаминомонокарбоновая аминокислота; бесцветные кристаллы с tпл 293-293(С (с разложением), плохо растворимые в холодной воде, молекулярная масса 131,18. Лейцин выделен в 1820 году из мышечной ткани. Природный L-лейцин входит в состав всех белков животных и растений, является незаменимой аминокислотой, так как в организме человека и животных не синтезируется углеродный скелет его предшественника - (-кетоизовалериановой кислоты. Отсутствие лейцина в пище приводит к отрицательному балансу азота и прекращению роста у детей. Суточная потребность в лейцине у взрослых - 31мг/кг веса, у младенцев - 425мг/кг.Один из продуктов распада лейцина в организме - (-окси-(-метилглутаровая кислота (в виде ацилкофермента А), является важным промежуточным соединением при биосинтезе холестерина и других стероидов. Лейцин вместе с глутаминовой кислотой, метионином и другими аминокислотами применяется для лечения болезней печени, анемий, а также при некоторых психических заболеваниях.
Лизин
Лизин ¦ (, (-диаминокапроновая кислота, диаминомонокарбоновая аминокислота, бесцветные кристаллы, молекулярная масса 146,19: CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
Лизин известен в виде двух оптически активных D- и L-формах. Природный L.- лизин (tпл 224-225(С, с разложением) хорошо растворим в воде, кислотах и основаниях, плохо - в спирте. Выделен в 1889 году из гидролизата казеина, синтезирован в 1902 году; входит в состав почти всех белков животного и растительного происхождения (в большом количестве лизин содержится в гистонах и протаминах, в малом - в белках злаков. Лизин - незаменимая аминокислота, которая не синтезируется в организме человека и животных. Отсутствие лизина в пище замедляет рост у детей, у взрослых приводит к отрицательному балансу азота и нарушению нормальной жизнедеятельности организма. Суточная потребность в лизине у взрослых составляет 23мг/кг массытела, у младенцев - 170 мг/кг. В промышленности лизин получают микробиологическим синтезом; применяют для обогащения кормов животных и некоторых пищевых продуктов.
Пролин
Пролин, (-пирролидинкарбоновая кислота; гетероцикличная аминокислота (точнее иминокислота); существует в оптически-активных D- и L- и рацемической DL-формах. Вторичная аминогруппа пролина обусловливает его необычную нингидриновую реакцию (оранжевая окраска вместо сине-фиолетовой). L-пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки - проламины, белки соединительной ткани (10-15% в коллагене), (-казеин. L-пролин входит в состав инсулина, адренокортикотропного гормона, грамицидина С и других биологически важных пептидов. D-пролин входит в состав некоторых алколоидов. Гидролиз пептидных связей входящего в пептиды L-пролина катализируют ферменты пролиназа (связь по СО-группе) и пролидаза (связь по NH-группе). Пролин - заменимая аминокислота; ее биосинтез в живом организме протекает через (-полуальдегид глутаминовой кислоты или из орнитина. Окислением с участием аскорбиновой кислоты пролин превращается в оксипролин. DL-пролин синтезирован в 1900 году Р. Вильштеттером и выделен вместе с L-пролином в 1901 году из гидролизата казеина Э. Фишером.
Триптофан
Триптофан, (-((-индолил)-(-аминопропионовая кислота, одна из важнейших природных аминокислот. Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших количествах L-триптофан входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и других белков.
L-триптофан
L-триптофан ¦ незаменимая аминокислота; суточная потребность взрослогл человека в ней составляет 0,25 гр, детей до 7 лет около 1 г. Биосинтез триптофана у микроорганизмов и растений осуществляется конденсацией аминокислоты серина с индолом, катализируемой ферментом триптофансинтазой. (Биосинтез триптофана у кишечной палочки использовали для доказательства коллинеарности гена и кодируемой им полипептидной цепи, когда положение каждой аминокислоты в полипептидной цепи определяется особым участком гена.) В организмах различных животных L-триптофан подвергается сложным превращениям, образуя ряд жизненно важных соединений: из продуктов распада L-триптофан у млекопитающих и человека образуются никотиновая кислота и серотонин; у насекомых - пигменты глаз (оммохромы), у растений - гетероауксин, индиго, ряд алкалоидов и другое. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол. При нормальном распаде в организме 6 из 11 атомов углерода триптофана включаются в трикарбоновых кислот цикл через ацетил- и ацетоацетилкофермент А; остальные 5 - превращаются в СО2. Врожденное отсутствие у человека окисляющего триптофан фермента - триптофан-пирролазы приводит к слабоумию.Нарушения обмена триптофана у человека могут служить показателями ряда тяжелых заболеваний (туберкулез, рак, диабет). Причиной функциональных и органических расстройств у человека и животных может быть также дефицит триптофана в пище и кормах, связанный с недостаточным содержанием его во многих природных белках. Пищевая ценность многих белков можно повысить добавкой синтетического триптофана, получаемого химическим синтезом из актилонитрила, аммиака,цианистого водорода, фенилгидразина. Разрабатываются методы ферментативного синтеза триптофана из индола, пировиноградной кислоты и аммиака.
Изолейцин
Изолейцин, (-амино-(-метилвалериановая кислота, C2H5CH(CH3)CH(NH2)COOH, аминокислота, открытая Ф.Эрлихом (1904 г.) в продуктах распада белка фибрина; относится к группе алифатических моноаминокарбоновых кислот с разветвленной углеродной цепью. Для человека, животных и многих микроорганизмов изолейцин - незаменимая аминокислота, которую необходимо вводить с пищей. Суточная потребность человека в изолейцине около 1,5-2г.
Валин
Валин, (-аминоизовалериановая кислота, (CH3)2CHCH(NH2)-COOH, одна из незаменимых аминокислот. В состав белков валина входит в виде L-изомера. Содержание валина в белке обычно колеблется от 4,1% (миоглобин лошади) до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока), в некоторых случаях - 13-14% (эластин соединительных тканей). Отсутствие валина в пище делает еенеполноценной по белку и приводит к отрицательному азотистому балансу.
Цистеин
Цистеин, (,((-дитиоди-(-аминопропионовая кислота, (HOOC CH(NH2)CH2S(2; серусодержащая аминокислота, дисульфид цистеина. Существуетв виде двух оптически активных L- и D- форм и двух неактивных DL- и мезо-форм. L-цистин входит в состав почти всех природных белков и пептидов; до 18% цистина (вместе с цистеином) содержится в кератине волос и шерсти. Ковалентные дисульфидные связи (-S-S-), образуемые остатками цистина между отдельными полипептидными цепями и внутри них, поддерживают определенную пространственную структуру молекул белков и биологически активных пептидов. Сохранность дисульфидных связей обусловливает характерные свойства таких фибриллярных белков, кератины, а также нормальную активность гормонов - окситоцина, вазопрессина, инсулина; ферментов - рибонуклеазы, химотрипсина и других. Цистин - заменимая аминокислота; биосинтез и обмен его в организме тесно связан с цистеином,т.к. в живых организмах легко происходит их взаимное превращение.
Наследственное нарушение обмена цистина приводит к болезни детей - цистинозу, при котором кристаллы цистина откладываются в тканях, вызывая различные расстройства. Повышенное выделение цистина с мочой - цистинурия - в тяжелых случаях приводит к образованию цистиновых мочевых камней, из которых в 1810 году и был впервые выделен цистин.
Тирозин
Тирозин, (-(пара-оксифенил)-(-аминопропионовая кислота, ароматическая аминокислота. Существует в виде оптически-активных D- и L- и рацемической DL- форм.L-тирозин входит в состав многих белков и пептидов - казеина, фиборина, кератина, инсулина и других; легко выделяется из белковых гидролизатов вследствие плохой растворимости в воде. В состав белков входят также фосфорные эфиры L-тирозина. Тирозин - заменимая аминокислота, в организме животных и человека образуется при ферментативном окислнии фенилаланина (нарушение этого процесса приводит к тяжелому наследственному заболеванию - фенилпировиноградной олигофрении). Окисление тирозина ферментом тирозиназой - важная промежуточная реакция при биосинтезе меланинов, норадреналина и адреналина у человека. Иодированные производные тирозина - тироксин и трииодтиронин - гормоны щитовидной железы. Важную роль играет тирозин как предшественник при биосинтезе алкалоидов (морфин, кодеин, папаверин). Ферментативное окисление L -тирозин используют для получения медицинского препарата - L-ДОФА. При распаде тирозина в организме (с участием аскорбиновой кислоты) образуются фумаровая и ацетоуксусная кислоты, которые через ацетилкофермент А включаются в трикарбоновых кислот цикл.
Серин
Серин, (-амино-(-оксипропионовая кислота, HOCH2CH(NH2)COOH, природная аминокислота. Существует в виде двух оптически-активных - L- и D- и рацемической - DL-форм. Почти все белки содержат L-серин; особенно им богаты белки шелка - фиброин (до 16%) и серицин (до 40%), из которого серин был выделен в 1865 году немецким химиком Э.Кремером. В состав белков входят также фосфорные эфиры серина. Серин - заменимая аминокислота, ее предшественником в биосинтезе живыми организмами служит D-3фосфоглицериновая кислота (промежуточный продукт гликолиза). В клетках серин участвует в биосинтезе глицина, серусодержащих аминокислот (метионина, цистеина), триптофана, а также этаноламина, сфинголипидов, служит источником одноуглеродного фрагмента (превращение в глицин с участием тетрагидрофолиевой кислоты - ТГФК), который играет важную роль в биосинтезе холина, пуриновых оснований и прочего.
Серин + ТГКФ( Глицин + N5N10-метилен-ТГКФ. При распаде серина в организме образуется пировиноградная кислота, которая через ацетилкофермент А включается в трикарбоновых кислот цикл. Каталитические функции ряда ферментов (химотрипсин, трипсин, бактериальные протеазы, эстеразы, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, щелочная фосфатаза) обусловливаются реакционной способностью гидроксильной группы остатка серина, входящего в состав активного центра этих ферментов. В сферу действия ферментов сериновой группы входят реакции гидролиза пептидов, амидов, эфиров карбоновых кислот и переноса остатка фосфорной кислоты. Производными серина являются антибиотики циклосерин, азасерин.

[venoom]

Мозголомная Брага:

да я могу и в однеху заточить, задраконили уже вкусовые добавки...хотя, если кто будет на хвост падать -падайте)

падаю ) озвучь условия купли продажи порошка ))

[Мозголомная Брага]

venoom:

падаю ) озвучь условия купли продажи порошка ))

с тебя весы)

[venoom]

Мозголомная Брага:

с тебя весы)

есть электронные напольные ) подойдет?

[Мозголомная Брага]

venoom:

есть электронные напольные ) подойдет?

да наверное)

[venoom]

Мозголомная Брага

Отлично, тогда что дальше? куда/когда подъехать, какой прайс за кг? )