обеспечит стабильные 60% от максимальной эффективности
Какой-то короткий период?)))
Достаточно взять какой-то более менее хороший учебник с информацией по гистологии мышечных тканей, чтобы понять, что дело не в "йонах водорода", по иннервации и композиции мышц, чтобы понять, что нет никакой "метаболики" и "натяга", посмотреть на схемы строения саркомеров, чтобы разобраться, в чем неустойчивость и слабость системы и т.д. и т.п.
Натяг - это tension, вполне научное понятие. Есть даже натяг у сердечной мышцы (myocardial tension). А вот метаболика - более расплывчатое понятие.
Сообщение изменено: zinid (28 ноября 2014 - 12:46)
Поправлю. У Гончарова не фс, фс нежелателен обычно. У него примерно 5-9недель пахоты, типа форсаж, спецуха, 4-5 недель разгрузки (более и иногда намного более расслабленный тренинг) и чем сильнее загруз тем расслабленнее разгруз.Проблема решается чередованием режимов нагрузки и разгрузки. И все более менее внятные системы тренинга включают в себя этот элемент.
ДоггКрапп 4-6 недель пахоты, 2-3 недели круиза.
Лайл : 2-3 недели разгона, 4-6 недель работы на максимум. ОТ Гончарова - фс. Hst - 2 недели sd
Сообщение изменено: Dimik (28 ноября 2014 - 08:47)
Делаешь Дроп. Первая ступень скинул вес далее идет растяжка потом сразу же делаешь вторую ступень, опять сбрасываешь и делаешь растяжку и потом доделываешь третью ступень и снова растяжка, все подход окончен))) Как то так)))) зачем?
А почему именно дроп,а ВО ВРЕМЯ ДРОПА растяжка???(((Действительно-ЗАЧЕМ???Горе от ума?...Растяжке можешь посвятить хоть целый отдельный ДЕНЬ на МГ!Дроп-это НЕПРЕРЫВНОСТЬ!...Нон-стоп...3 секунды еблом счелкать-максимум!...На сбросе веса...Во,мля,фантазируют!...(((
Сообщение изменено: PRIEST.72 (02 декабря 2014 - 01:19)
Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014 May 15;306(10):E1198-204. doi: 10.1152/ajpendo.00600.2013. Epub 2014 Apr 1.
Activation of mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle following blood flow restriction exercise is inhibited by rapamycin.
Gundermann DM1, Walker DK1, Reidy PT1, Borack MS1, Dickinson JM2, Volpi E3, Rasmussen BB4.
Abstract
Restriction of blood flow to a contracting muscle during low-intensity resistance exercise (BFR exercise) stimulates mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle within 3 h postexercise. However, there is a lack of mechanistic data to provide a direct link between mTORC1 activation and protein synthesis in human skeletal muscle following BFR exercise.
Therefore, the primary purpose of this study was to determine whether mTORC1 signaling is necessary for stimulating muscle protein synthesis after BFR exercise.
A secondary aim was to describe the 24-h time course response in muscle protein synthesis and breakdown following BFR exercise.
Sixteen healthy young men were randomized to one of two groups. Both the control (CON) and rapamycin (RAP) groups completed BFR exercise; however, RAP was administered 16 mg of the mTOR inhibitor rapamycin 1 h prior to BFR exercise.
BFR exercise consisted of four sets of leg extension exercise at 20% of 1 RM.
Muscle biopsies were collected from the vastus lateralis before exercise and at 3, 6, and 24 h after BFR exercise.
Mixed-muscle protein fractional synthetic rate increased by 42% at 3 h postexercise and 69% at 24 h postexercise in CON, whereas this increase was inhibited in the RAP group.
Phosphorylation of mTOR (Ser(2448)) and S6K1 (Thr(389)) was also increased in CON but inhibited in RAP. Mixed-muscle protein breakdown was not significantly different across time or groups.
We conclude that activation of mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle following BFR exercise is inhibited in the presence of rapamycin.
Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014 May 15;306(10):E1198-204. doi: 10.1152/ajpendo.00600.2013. Epub 2014 Apr 1.
Activation of mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle following blood flow restriction exercise is inhibited by rapamycin.
Gundermann DM1, Walker DK1, Reidy PT1, Borack MS1, Dickinson JM2, Volpi E3, Rasmussen BB4.
- 1Department of Nutrition and Metabolism, Division of Rehabilitation Sciences.
- 2Department of Nutrition and Metabolism, Division of Rehabilitation Sciences, Sealy Center on Aging, and.
- 3Division of Rehabilitation Sciences, Sealy Center on Aging, and Department of Internal Medicine-Geriatrics, University of Texas Medical Branch, Galveston, Texas.
- 4Department of Nutrition and Metabolism, Division of Rehabilitation Sciences, Sealy Center on Aging, and blrasmus@utmb.edu.
Abstract
Restriction of blood flow to a contracting muscle during low-intensity resistance exercise (BFR exercise) stimulates mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle within 3 h postexercise. However, there is a lack of mechanistic data to provide a direct link between mTORC1 activation and protein synthesis in human skeletal muscle following BFR exercise.
Therefore, the primary purpose of this study was to determine whether mTORC1 signaling is necessary for stimulating muscle protein synthesis after BFR exercise.
A secondary aim was to describe the 24-h time course response in muscle protein synthesis and breakdown following BFR exercise.
Sixteen healthy young men were randomized to one of two groups. Both the control (CON) and rapamycin (RAP) groups completed BFR exercise; however, RAP was administered 16 mg of the mTOR inhibitor rapamycin 1 h prior to BFR exercise.
BFR exercise consisted of four sets of leg extension exercise at 20% of 1 RM.
Muscle biopsies were collected from the vastus lateralis before exercise and at 3, 6, and 24 h after BFR exercise.
Mixed-muscle protein fractional synthetic rate increased by 42% at 3 h postexercise and 69% at 24 h postexercise in CON, whereas this increase was inhibited in the RAP group.
Phosphorylation of mTOR (Ser(2448)) and S6K1 (Thr(389)) was also increased in CON but inhibited in RAP. Mixed-muscle protein breakdown was not significantly different across time or groups.
We conclude that activation of mTORC1 signaling and protein synthesis in human muscle following BFR exercise is inhibited in the presence of rapamycin.
Давай для неучей на русском))
Вопрос о том какие биохимические механизмы реализуются в клетке при КААТСУ тренинге, а также есть ли прямая связь между активацией mTORC1 и синтезом белка в мышце при КААТСУ тренинге
.
Как известно рапамицин блокирует mTORC1, что и было использовано исследователями дабы проследить эту связь, которая и была показана. Напомню, что mTORC1 является ключевым регулятором гипертрофии.
Вопрос о том какие биохимические механизмы реализуются в клетке при КААТСУ тренинге, а также есть ли прямая связь между активацией mTORC1 и синтезом белка в мышце при КААТСУ тренинге
.
Как известно рапамицин блокирует mTORC1, что и было использовано исследователями дабы проследить эту связь, которая и была показана. Напомню, что mTORC1 является ключевым регулятором гипертрофии.
ну по метаболу же другие белки?
0 пользователей, 4 гостей, 0 скрытых